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des thèses françaises
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| Auteur / Autrice : | Jean-Baptiste Claude |
| Direction : | Chantal Abergel |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Bioinformatique. Biologie structurale et génomique |
| Date : | Soutenance en 2007 |
| Etablissement(s) : | Aix-Marseille 2 |
| Ecole(s) doctorale(s) : | Ecole Doctorale Sciences de la Vie et de la Santé (Marseille) |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
La résolution de structures des protéines par cristallographie aux rayons X connaît une croissance fulgurante avec le lancement des grands projets de génomique structurale. Dans un premier temps, nous avons résolu à 2 Ǻ la structure de la protéine yhbO d'Escherichia coli , dans le cadre d'un projet de génomique structurale, le projet ASG. L'étude structurale et bioinformatique d'yhbO permet de mieux comprendre sa place au sein de la vaste famille DJ-1/ThiJ/PfpI, et plus largement au sein de la superfamille des glutamines amidotransférases. La protéine yhbO est probablement une protéase à cystéine, comme la protéine PfpI de Pyrococcus horikoshii, son plus proche homologue structural. Dans un second temps, nous avons mis en place et développé CaspR, un serveur qui propose de résoudre les structures cristallographiques par la méthode du remplacement moléculaire. CaspR est capable de tester un très grand nombre de structures de façon entièrement automatique. En utilisant la modélisation par homologie, il est possible de générer une grande variété de modèles, qui sont automatiquement testés en remplacement moléculaire et en affinement. La génération de modèles multiples associée à des troncations choisies permet de résoudre des structures, même avec des homologues lointains (entre 20% et 35% d'identité de séquence).