Thèse soutenue

Etude fonctionnelle de AtTDX, une nouvelle protéine Hsp70 co-chaperonne à domaine thiorédoxine d'Arabidopsis thaliana : Etude comparative avec AtHIP, une autre Hsp70 co-chaperonne potentielle

FR  |  
EN
Auteur / Autrice : Laure Constans
Direction : Yves Meyer
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences de la vie
Date : Soutenance en 2006
Etablissement(s) : Perpignan
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Énergie environnement (Perpignan ; 1999-....)

Mots clés

FR

Mots clés contrôlés

Résumé

FR  |  
EN

Les thiorédoxines (TRX) sont de petites oxydorédoréductases ubiquitaires comportant un site actif conservé de type WC(G/P)C. Le travail présenté dans ce manuscrit est focalisé sur l'étude fonctionnelle d'une TRX atypique, nommée AtTDX pour “Tetratricopeptide domain-containing thioredoxin”. Cette protéine bipartite uniquemenent présente chez les plantes, comporte un domaine N-terminal analogue à Hip, une Hsp70 co-chaperonne animale, et un domaine C-terminal homologue aux TRX h. AtTDX possède une activité oxydoréductase identique à celle des TRXs classiques, et interagit avec une Hsp70 de levure. Cette interaction est rompue sous stress oxydant, suggérant un lien entre les activités co-chaperonnes et redox. Nous démontrons par ce présent travail que les gènes AtTDX et AtHIP (le gène orthologue de Hip chez Arabidopsis) sont uniques dans le génome d'Arabidopsis et possèdent une expression constitutive sous des conditions de croissance choisies comme standard. Chaque protéine est pourvue d'une localisation nucléaire et cytoplasmique. Les deux gènes sont sensibles aux stress hormonaux, osmotiques et thermiques, mais seul AtTDX est sensible au stress oxydant. Par ailleurs, les mutants d'insertion d'ADN-T attdx présentent une résistance au stress oxydant. L'ensemble de ce travail de thèse suggère que AtTDX est un nouveau composant du système Hsp70. Nous discutons d'une possible activité co-chaperonne constitutive de AtHIP, analogue à celle démontrée chez les animaux, et d'une implication de AtTDX dans le renouvellement accéléré des complexes protéines cibles-Hsp70 en conditions de stress et plus particulièrement, en réponse à un stress oxydant.