Etude de la fonction cytoplasmique de la protéine CstF-77K au cours de la maturation méiotique de l'ovocyte de xénope

• Auteur / Autrice : Christel Rouget
• Direction : Elisabeth Mandart
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie cellulaire
• Date : Soutenance en 2006
• Etablissement(s) : Montpellier 2

Mots clés

Mots clés contrôlés

Épissage (génétique)

Xénopes

Cycle cellulaire

Résumé

La régulation post-transcriptionnelle des ARNs messagers constitue un mécanisme important du contrôle de l’expression génique dans de nombreux processus comme le développement précoce et la différenciation cellulaire. La protéine CstF-77 appartient au complexe de polyadénylation nucléaire CstF (cleavage stimulation factor) qui est responsable du choix du site de polyadénylation au niveau de l’extrémité 3’ des ARN pré-messagers. Cependant, plusieurs données chez la levure (Saccharomyces cerevisiae) et la Drosophile (Drosophila melanogaster) suggèrent que cette protéine pourrait avoir une autre fonction au niveau du cytoplasme. Les résultats obtenus au cours de cette étude ont permis de caractériser cette protéine chez le xénope. Sa localisation est nucléaire et cytoplasmique, comme ses homologues de levure et de drosophile. Nous avons montré que dans le cytoplasme des ovocytes de xénope, CstF-77 appartient à un complexe multiprotéique comprenant CPEB, XGLD2, CPSF-100 et Symplekin, protéines impliquées dans la polyadénylation cytoplasmique, ainsi qu’avec l’initiateur de la traduction eIF4E. D’un point de vue fonctionnel, les expériences réalisées montrent que CstF-77 n’est pas requise pour la polyadénylation cytoplasmique en elle-même. Néanmoins, l’immunodéplétion de cette protéine dans les ovocytes induit une accélération de la transition G2/M avec une synthèse précoce des protéines Mos et Aurora A, ainsi qu’une activation précoce de la MAP kinase. Des résultats similaires sont trouvés lors de l’immunodéplétion de la protéine CPEB qui est aussi un répresseur traductionnel d’ARNs messagers spécifiques stockés dans le cytoplasme des ovocytes. De plus, cette nouvelle fonction de la protéine CstF-77 est également retrouvée in vitro dans des lysats de réticulocytes. L’ensemble de ces résultats suggèrent que CstF-77 cytoplasmique serait impliquée dans le contrôle traductionnel de messagers, en association avec CPEB, lors de la maturation méiotique des ovocytes de xénope.