Structure et fonction des hélicases de la famille RecQ : rôle du doigt de zinc dans la régulation des activités enzymatiques

Structure and function of the RecQ family helicases : role of the zinc finger in the regulation of the enzymatic activities

• Auteur / Autrice : Jielin Liu
• Direction : Xuguang Xi
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences de la vie et de la santé
• Date : Soutenance en 2006
• Etablissement(s) : Cachan, Ecole normale supérieure

Mots clés

Mots clés contrôlés

ATPases

Protéines à doigts à zinc

Hélicases

Résumé

La famille RecQ des ADN hélicases est impliquée dans la maintenance de la stabilité génomique. Nous nous sommes intéressés, au cours de ce travail, au rôle du doigt de zinc du domaine RecQ Ct de ces hélicases. Les résultats indiquent que le motif à doigt de zinc est impliqué dans la fixation à l'ADN et le repliement correct de la protéine RecQ. Nous avons montré que le domaine hélicase de RECQ5 possède une activité intrinsèque qui tend à favoriser l'hybridation d'ADN et que le doigt de zinc de RECQ5(3 régule la fixation à l'ADN, l'activité ATPase, le déroulement de l'ADN, l'hybridation de l'ADN et l'échange des brins d'ADN. II semble que la présence du doigt de zinc est essentielle pour les activités ATPase et hélicase des hélicases RecQ, mais pas pour l'activité d'hybridation d'ADN. Notre travail sur les hélicase RecQ de Bacillus subtilis soutient aussi cette conclusion

The RecQ family of the DNA helicases is involved in the maintenance of genomic stability. During this work, we analyzed the function of the zinc finger of the RecQ Ct domain of the RecQ family helicases. We showed that the zinc finger is involved in DNA binding and in the correct folding of the RecQ protein. It has been shown for the first time that the RECQ5 helicase domain has an intrinsically high ssDNA annealing activity and the zinc finger motif regulates the DNA binding, ATPase, unwinding, strand annealing and strand exchange activities of the helicase domain. The presence of the zinc finger is essential for the ATPase and helicase activity, but not for the DNA annealing activity. Our works on the RecQ helicases from Bacillus subtilis also support this conclusion