Modèle structurel et fonctionnel pour le site actif de l'hydrogénase : étude menée selon trois approches différentes

Toward hydrogenase mimicry : subjecting the problem to three different approaches

• Auteur / Autrice : Xavier de Hatten
• Direction : Ivan Huc
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences chimiques. Chimie supramoléculaire
• Date : Soutenance en 2006
• Etablissement(s) : Bordeaux 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Amides

Résumé

Le travail présenté dans cette thèse est dédié à la création de modèles du site actif des enzymes hydrogénases. Cette problèmatique est soumise à trois approches différentes. La première stratégie utilisée est de type bioorganométallique. Un grand nombre de dérivés ferrocenoyl-peptide contenant des résidus soufrés (cystéine, méthionine) ont été synthétisés et caractérisés. Lors de la deuxième approche, concernant le domaine de la chimie organique, des hélices supramoléculaires à base d'oligoamides aromatiques ont été créées et isolées. Ces deux différents types de structures seront utilisés comme échelle moléculaire pour la création de modèle synthétique des enzymes hydrogénases. La troisième approche consiste en l'étude théorique des composés ferrocenoyl-peptides, en utilisant la dynamique moléculaire. Un champ de force a été implémenté dans CHARMM concernant ces composés et validé avec succès. Les calculs de mécanique moléculaire sont utilisés pour étudier les différentes structures pouvant servir d'échelle moléculaire. Après déprotection des groupements thiols sur les dérivés obtenus lors de l'approche bioorganométallique, les groupements SH sont coordonnés à un centre ferrocarbonylé, reproduisant le site actif de l'enzyme ''Fe-only hydrogenase''. Les complexes ainsi obtenus ont été caractérisés et leur propriétés électroniques et électrochimiques largement étudiées.