Apport de la résonance magnétique nucléaire à l'étude structurale des protéines fer soufre et de leurs interactions

Structural analysis of iron sulfur proteins by NMR [Nuclear magnetic resonance]

• Auteur / Autrice : Matthieu Nouailler
• Direction : Françoise Guerlesquin
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Bioinformatique. Biologie structurale et génomique
• Date : Soutenance en 2006
• Etablissement(s) : Aix-Marseille 1
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université de Provence. Section sciences

Mots clés

Mots clés contrôlés

Paramagnétisme

Oxydoréduction

Fer, Groupe du

Protéines

Résonance magnétique nucléaire

Résumé

Les métalloprotéines représentent un quart des protéines trouvées chez les organismes vivants. Ce travail a pour objectif d'étudier l'importance de la RMN dans l'analyse postgénomique de ces protéines. Dans le cadre de l'étude structurale de protéines isolées d'organismes extrêmophiles, nous avons étudié la protéine Hip d' ''Acidithiobacillus ferrooxidans''. Nous avons ensuite déterminé la structure de la protéine HndAc appartenant au complexe hydrogénase-NADP-réductase qui est un complexe multimérique mis en évidence chez ''Desulfovibrio fructosovorans''. Enfin, nous avons étudié le complexe Pyruvate-Ferrédoxine-Oxydoréductase / ferrédoxine qui est un complexe soluble transitoire impliqué dans le métabolisme énergétique de ''Desulfovibrio africanus''. La présence d'un centre FeS paramagnétique dans une protéine induit la perte de 30 % des signaux de RMN. Pour pallier ce problème nous avons associé la modélisation moléculaire au calcul de structure sous contrainte RMN