Thèse soutenue

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Auteur / Autrice : Yves Lelièvre
Direction : Daniel Scherman
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Chimie moléculaire
Date : Soutenance en 2005
Etablissement(s) : Paris 6
Jury : Président / Présidente : Max Malacria
Rapporteurs / Rapporteuses : Otmane Boussif, Benoît Frisch

Résumé

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Un peptide synthétique, substrat de gélatinases A (MMP2) et B (MMP9 a été introduit par synthèses chimiques diverses entre deux polymères : une poly(éthyleneimine), (L-PEI) et un poly(éthylène glycol)5000, (mPEG5000). La conception des produits est basée sur l’inhibition de la transfection cellulaire d’ADN lié au L-PEI, par le mPEG, lorsque le peptide incorporé n’est pas clivé par ces enzymes. Un taux plus important de transfection du gène de la luciférase, transporté par ces substrats, est obtenu avec les cellules HT1080 qu’avec les cellules B16 et 3T3, alors que pas ou peu de transfection est obtenue avec les molécules-témoins. Ces résultats sont en rapport avec les activités gélatinases des surnageants de ces cellules, permettant l’élimination du mPEG. Ils laissent envisager un ciblage de gènes thérapeutiques de cellules cancéreuses avec un vecteur synthétique.