Étude des protéines de l'orge au cours des procédés de maltage et de brassage

• Auteur / Autrice : Ludivine Perrocheau
• Direction : Didier Marion
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences agroalimentaires
• Date : Soutenance en 2005
• Etablissement(s) : Nantes
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale chimie biologie (Nantes....-2008)
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

Mots clés contrôlés

Brassage

Maillard, Réaction de

Malt

Résumé

Les protéines solubles de l'orge jouent un rôle majeur dans la formation, la stabilité et la texture de la mousse de bière. Les outils de la protéomique ont permis de mettre en évidence l'ensemble des protéines thermorésistantes de l'orge susceptibles d'être impliquées dans les propriétés moussantes de la bière. Parmi les protéines thermorésistantes majeures, la protéine de transfert de lipides (LTP1) est une albumine bien caractérisée, qui se concentre dans la bière où elle participe à la formation et la stabilité de la mousse. Tandis que la LTP1 d'orge ne présente aucune propriété moussante, la protéine correspondante isolée de la bière est tensioactive. Cette maturation fonctionnelle est liée à la glycosylation par les réactions de Maillard lors du maltage, puis à une dénaturation thermique induite par la réduction des ponts disulfure lors du brassage. De plus, une acylation de la LTP1 se produit pendant l'extraction du malt, ce qui améliore la stabilité structurale de la protéine et ses propriétés moussantes. Cette acylation implique des lipides et des enzymes (lipoxygénases) localisées dans l'embryon. Un suivi de la teneur et de la structure des LTP1 a été effectué tout au long des procédés afin d'identifier précisément les stades où se font les différentes modifications de la LTP1. Une variabilité génétique et environnementale des teneurs dans les différentes formes de LTP1 a été mise en évidence par dosage immunochimique sur un échantillon d'orges brassicoles cultivées dans différentes régions européennes. Enfin, il a été montré qu'une contamination fongique induit la synthèse de LTP1 et conduit à l'apparition de nouveaux adduits lipidiques, phénomènes qui pourraient jouer un rôle dans le giclage de la bière à l'ouverture des bouteilles et des fûts.

Water-soluble barley proteins play a major role on the formation, stability and texture of head foam. Proteomics tools were used to highlight the heat-stable barley proteins supposed to be involved in the foaming properties of beer. Among heat-stable proteins from barley to beer, the lipid transfer protein (LTP1) is a well characterised albumin, which concentrates in beer where it participates in the formation and stability of head foam. While the barley LTP1 does not display any foaming property, the corresponding beer protein is surface-active. Such an improvement is related both to glycation by Maillard reactions on malting, and to heat unfolding due to the reduction of disulphide bonds on brewing. Moreover, an acylation of LTP1 occurs on malt extraction that improves the structural stability of the protein and its foaming properties. This acylation involves lipids and enzymes (lipoxygenases) located in the embryo. LTP1 content and structure were followed throughout the processes in order to identify precisely at which stages occurred LTP1 modifications. A genetic and environmental variability of LTP1 content was shown by immunoassay on a barley sample grown in various European locations. Then, fungal contamination lead to LTP1 synthesis and appearance of new lipid adducts. These events could play a role in the gushing of beer when bottles were opened.