Développements méthodologiques pour l'analyse structurale et dynamique de protéines par résonance magnétique nucléaire du solide

• Auteur / Autrice : Nicolas Giraud
• Direction : Lyndon Emsley, Martin Blackledge, François Penin
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Résonance Magnétique Nucléaire, Biologie
• Date : Soutenance en 2005
• Etablissement(s) : Lyon 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Spin

Corticolibérine

Protéines

Résonance magnétique nucléaire

Résumé

Nous avons utilisé un échantillon microcristallin de la protéine Crh comme modèle pour le développement méthodologique d'expériences de RMN en phase solide. Nous montrons que Crh microscristalline est un dimère, et étudions l'amélioration en sensibilité apportée par une nouvelle séquence de découplage hétéronucléaire. Nous étudions aussi une séquence de transfert d'aimantation 13C-15 via les couplages scalaires dans Crh. Nous présentons une méthode de mesure des vitesses de relaxation longitudinale des azotes-15 et mettons en évidence une corrélation entre vitesses de relaxation et mobilité interne de Crh. De plus, nous présentons le développement d'un modèle théorique afin d'interpréter qualitativement les fluctuations de la dynamique. Enfin, nous décrivons l'influence du phénomène de diffusion de spin dans le cas d'expériences 13C-13 et 15N-15, sur la protéine Crh, et proposons une description semi-empirique du comportement des courbes de relaxation mesurrées sur Crh