Mécanismes moléculaires de l'interaction entre la tubuline et les protéines de la famille de la stathmine

• Auteur / Autrice : Isabelle Jourdain
• Direction : Patrick Curmi
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences. Biochimie
• Date : Soutenance en 2004
• Etablissement(s) : Paris 5
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université René Descartes. Faculté de médecine Necker enfants malades (Paris)

Mots clés

Mots clés libres

Stathmine

Tubuline

Résumé

La stathmine est une petite phosphoprotéine ubiquiste trés conservée chez les vertébrés. Son expression est régulée au cours de la prolifération et de la différenciation cellulaire, ainsi qu' au cours de certains cancers. La stathminer est aussi l'élément générique d'une famille de protéines qui possèdent toutes un domaine de grande similitude de séquence avec la stathmine (SLD). Les divers SLD séquestrent la tubuline dans un complexe non polymérisable constitué de deux hétérodimères de tubuline par molécule de SLD (T2-SLD) mais avec des stabilités variables. Ce travail de thèse s'inscrit dans le cadre général de la description de ces interactions et de la recherche des raisons de leur diversité. J'ai ainsi tenté de modéliser ces interactions et j'ai étudié le rôle de trois sous-domaines de SLD. Ces travaux ont. .

Stathmin is a small ubiquitous phosphoprotein that is much conserved among vertebrates. Its expression is regulated during cell proliferation and differentiation, as well as during some cancers. Stathmin is also the generic molecule of a protein family whose members all possess a stathmin-like domain whose sequence is very similar to the stathmin's one (SLD). The various SLDs all sequester tubulin in a non polymerizable complex made of two tubulin heterodimers per SLD molecule (T2-SLD) but the various complexes display different stabilities. This work is related to the general description of these interactions and to the search for the reason of their diversity. I tried to model the interaction and studied the role of three sub-domains of SLD. This work permitted to suggest a model of positive cooperativity and to target. . .