Thèse soutenue

Etude des protéines de la famille des PEBP dans la levure Saccharomyces cerevisiae : mise en évidence d'un nouvel activateur de la voie Ras-AMPc-PKA

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Auteur / Autrice : Hélène Chautard
Direction : Hélène Bénédetti
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Aspects moléculaires et cellulaires de la chose
Date : Soutenance en 2004
Etablissement(s) : Orléans

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Les petites protéines G Ras sont des protéines très conservées impliquées dans des mécanismes de transduction du signal et régulées par deux types de protéines antagonistes: des «GTPase-activating proteins» (GAPs) et des «guanine exchange proteins» (GEFs). Ce travail décrit le premier inhibiteur physiologique de Ira2, une protéine GAP de Ras chez la levure Saccharomyces cerevisiae : la protéine Tfs1. TFS1, décrit comme un suppresseur multicopies de cdc25. 1, interagit spécifiquement avec Ira2 et l’inhibe in vivo. Tfs1 fait partie, comme son homologue de fonction inconnue Ylr179c, de la famille des PEBP (Phosphatidylethanolamine binding protein). La cavité conservée de cette famille joue un rôle important pour l’interaction Tfs1/Ira2. Un modèle moléculaire de la structure 3D de la protéine Tfs1 a été construit. Des protéines hybrides entre Tfs1 et Ylr179c ont également été réalisées et leur fonction a été testée et interprétée au point de vue structural.