Digestion des protéines de pois chez le porcelet et le porc en croissance : carctérisation des peptides résistants à la digestion

Digestion of pea proteins in weaned piglets and growing pigs : characterisation of resistant peptides

• Auteur / Autrice : Maud Le Gall
• Direction : Jacques Guéguen
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie et agronomie
• Date : Soutenance en 2004
• Etablissement(s) : École nationale supérieure agronomique de Rennes (1961-2004)

Mots clés

Mots clés contrôlés

Granulométrie

Protéines dans l'alimentation

Porc

Résumé

L’incorporation du pois dans les aliments pour porcs est souvent restreinte pour limiter la variabilité des performances zootechniques. En particulier, la digestibilité des protéines de pois apparaît variable et en général inférieure à celles de régimes témoins. Notre travail a montré que la fraction protéique majoritaire de la graine, les globulines, est bien digérée. Les polypeptides α de la légumine sont totalement dégradés au niveau gastrique. Par contre, les polypeptides β et la viciline ne sont dégradés qu’au niveau intestinal. La digestion des albumines est très variable. Ainsi, la lectine et la PA1b sont totalement résistantes. La digestion de l’albumine majoritaire PA2 est influencée par plusieurs paramètres. Cette protéine est totalement dégradée par la pepsine mais que partiellement par les enzymes pancréatiques et intestinales. Par conséquent, pour des temps de séjours gastriques inférieurs à 3 heures, un peptide de PA2 de 15kDa est présent à la fin de l’iléon. Le chauffage et le broyage fin des farines de pois favorisent la digestion complète de cette protéine.

The incorporation of pea in animal feed is limited by the low nutritional quality of the raw meal. This has long been ascribed to the presence of a limiting amount of essential sulphur amino acids and the poor digestibility of proteins caused by the presence of antinutritional factors in the seed. Our studies showed that the major pea storage proteins, globulins, are well digested in the pig. The α polypeptide of legumin is totally hydrolysed by pepsin while the β polypeptide and vicilin are digested by pancreatic and intestinal enzymes only. Proteins from the albumin fraction are more resistant to digestion. The lectin and the albumin PA1b are totally resistant in the gastrointestinal tract. By contrast, the susceptibility of the major albumin PA2 to digestion is influenced by different factors. It is totally hydrolysed by pepsin while being partly resistant to pancreatic and intestinal enzymes. Consequently, for a gastric retention time below 3 hours, a cleaved PA2 peptide of 15 kDa escapes gastric and small intestinal digestion. Pea particle size reduction and heating enhance susceptibility to digestion by increasing protein accessibility to enzymes.