Thèse soutenue

Ingénierie de la β-lactoglobuline bovine : étude de l'agrégation, de la stabilité et de l'interaction avec des ligands hydrophobes
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Auteur / Autrice : Damien Jayat
Direction : Thomas Haertlé
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biotechnologies agroalimentaires, Sciences de l'aliment
Date : Soutenance en 2004
Etablissement(s) : Nantes
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale sciences et technologies de l'information et des matériaux (Nantes)
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Ce travail a porté sur la production et la caractérisation de mutants de la b-lactoglobuline (BLG) bovine. Le mutant C121S a permis d'éliminer le groupe thiol libre de la BLG. Sa structure est similaire à celle de la protéine native. La mutation inhibe la dénaturation irréversible de la BLG induite par le chauffage et diminue sa stabilité : le mutant est davantage sensible à la température, aux agents réducteurs et à l'hydrolyse pepsique. La mutation semble avoir affecté la flexibilité de la protéine. Sept autres mutants ont été choisis par modélisation moléculaire afin d'augmenter l'affinité de la BLG pour le rétinol et l'acide palmitique (modification des résidus K69 et A86). Six ont été purifiés et étaient correctement repliés. Des modifications structurales ont été mises en évidence pour deux d'entre eux. Les mutations ont permis l'augmentation de l'affinité de la BLG pour le rétinol (´5) et l'acide palmitique (´10). Ces résultats ont été corrélés aux prévisions par modélisation.