Thèse soutenue

Structures et propriétés tensioactives des assemblages complexes protéines basiques / pectines

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Auteur / Autrice : Isabelle Schmidt
Direction : Monique AxelosYves Popineau
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Physicochimie des polymères
Date : Soutenance en 2004
Etablissement(s) : Nantes
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale chimie biologie (Nantes....-2008)
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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La napine est une protéine basique du colza. Les pectines sont des polysaccharides anioniques utilisés dans de nombreuses applications industrielles. L'interaction entre la protéine et le polysaccharide de charge opposée conduit à des complexes dont les propriétés moussantes sont améliorées comparées à celles de la protéine isolée. La compréhension et le contrôle des propriétés de ces systèmes nécessite d'établir la relation entre leur structure en solution et leur aptitude à stabiliser les interfaces. Les complexes solubles, forment des agrégats individualisés au sein desquels les protéines sont liées à la pectine avec corrélation à faible force ionique mais sans corrélation particulière à forte force ionique. A l'interface eau/air, ces complexes induisent une baisse de tension interfaciale un peu plus importante que la protéine seule mais forment surtout une couche fortement viscoélastique. L'épaisseur des films au sein des mousses de protéines ou de complexes est identique mais ces dernières étant plus stables, le rôle de la viscoélasticité au sein des bordures de Plateau semble primordial.