Étude des interactions entre précurseur protéique amyloi͏̈de et lipides : analyses dans des systèmes membranaires biomimétiques

• Auteur / Autrice : Raghda Samaan
• Direction : René Buchet
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biochimie
• Date : Soutenance en 2004
• Etablissement(s) : Lyon 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Liposomes

Couches monomoléculaires

Alzheimer, Maladie d'

Phospholipides

Apolipoprotéine E

Précurseurs

Protéine amyloïde bêta

Résumé

Le précurseur protéique amyloi͏̈de (APP) et ses fragments de dégradation, les peptides β-amyloi͏̈des, sont impliqués dans la maladie d'Alzheimer. Le peptide β-amyloi͏̈de est un des composants majeurs des plaques amyloi͏̈des où il est associé à d'autres protéines comme l'apolipoprotéine E. L'effet de l'environnement lipidique sur le comportement de l'APP a été analysé dans des systèmes lipidiques biomimétiques tels que les liposomes et les monocouches de Langmuir. Nous avons pu mettre en évidence l'insertion préférentielle de l'APP dans des systèmes lipidiques constitués de phospholipides neutres. L'insertion de l'APP dans les lipides est augmentée en présence de cholestérol et diminuée en présence de l'apolipoprotéine E. Ces résultats soulignent le lien potentiel entre le métabolisme du cholestérol, de l'apolipoprotéine, et celui de l'APP. Les monocouches observées par microscopie à angle de Brewster suggèrent la présence d'APP dans des domaines lipidiques condensés comparables aux radeaux