Gelification et separation de phase dans les melanges proteines globulaires/pectines faiblement methylees selon les conditions ioniques

Gelation and phase separation in globular protein/low methoxyl pectin mixtures as a function of ionic conditions

• Auteur / Autrice : Laurence Donato
• Direction : Jean-Louis Doublier
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences alimentaires. Physicochimie des biopolymères
• Date : Soutenance en 2004
• Etablissement(s) : École nationale supérieure des industries agricoles et alimentaires (Massy, Essonne ; 1893-2006)

Mots clés

Mots clés libres

Sab

Gélification

Structure

Rhéologie

B-lactoglobuline

Pectines LM

Séparation de phase

Microscopie confocale à balayage laser

Résumé

La gélification thermique de l'albumine de sérum bovin (SAB) en mélange avec la pectine faiblement méthylée (pectine LM) a été étudiée par rhéologie et microscopie confocale à balayage laser couplée à une analyse d'image. La structure des gels de SAB, caractérisée par diffusion de la lumière, varie fortement selon la teneur en NaCl ou CaCl2. Dans les mélanges, une compétition entre les cinétiques de gélification protéique et de séparation de phase est observée. Celle-ci est fortement dépendante des facteurs intrinsèques et extrinsèques du système, en particulier la nature et de la teneur en sels dans le milieu. Ainsi le gel de protéine peut être affaibli ou renforcé par la présence du polyoside. En présence de calcium, les deux biopolymères présentent une affinité spécifique pour ce cation qui se traduit, pour les pectines LM, par leur capacité à gélifier. En mélange, un gel composite est alors formé. Une comparaison a été établie avec les mélanges à base de b-Lactoglobuline.

Heat-induced gelation of bovine serum albumin (BSA) mixed with low methoxyl pectin (LM pectin) was studied by rheology and confocal laser scanning microscopy coupled with texture image analysis. The structure of BSA gels, characterized by light scattering, depended strongly on NaCl or CaCl2 content. In the mixture, a competition between protein gelation and phase separation kinetics was evidenced and depends strongly on intrinsic and extrinsic factors of the systems and especially on the nature and content of added salt. Therefore, protein gels can be weakened or strengthened by the presence of the polysaccharide. In presence of calcium, both biopolymers have a specific affinity for this cation that is traduced, for LM pectin, by its ability to form a gel. In the mixture, a composite gel is formed. A comparison was established with mixture containing b-Lactoglobulin.