Biofonctionnalités de peptides issus de caséines αs bovines : Cinétique d'hydrolyse trypsique de la caséine αs2 et activité inhibitrice de l'ECA des peptides

• Auteur / Autrice : Jérôme Tauzin
• Direction : Jean-Luc Gaillard
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biochimie
• Date : Soutenance en 2003
• Etablissement(s) : Nancy 1
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques

Mots clés

Mots clés contrôlés

Inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine

Protéines -- Conformation

Hydrolysats de protéines

Trypsine

Purification

Caséine

Biotechnologie

Lait

Résumé

La caséine αS2 est la protéine majeure du lait la moins étudiée pour l'obtention de peptides bioactifs. Après sa purification par chromatographie d'échange d'ions puis d'interactions hydrophobes, elle a été hydrolysée par la trypsine et les peptides résultants ont été identifiés. La cinétique de libération des peptides a mis en évidence trois zones d'accessibilité différente à la protéolyse. Ces éléments et la prédiction de structure secondaire ont permis de proposer un modèle d'organisation de la caséine αS2 en solution. Quatre de ces peptides trypsiques inhibent l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (IEC) avec des IC50 allant de 4 à 15 micro M. Leurs séquences, comparées à celles d'autres inhibiteurs, ont été discutées afin d'établir des relations séquence-activité.

αS2-Casein is the less studied substrate to obtain bioactive peptides among the major milk proteins. After its purification by ion exchange chromatography followed by hydrophobic interactions chromatography, it was hydrolysed by trypsin and resulting peptides were identified. Their release kinetics revealed three areas having different susceptibility to proteolysis. These data and secondary structure prediction helped to define a hypothetical model of protein organisation in solution. Four tryptic peptides inhibited angiotensin-I converting enzyme (CEI) with IC50 values comprised between 4 and 15 micro M. Their sequences were confronted with others inhibitors to discuss sequence-activity relationships.