Structure et dynamique de protéines de la salive humaine en interaction avec les tanins du vin de Bordeaux

Structure and dynamic of human salivary protein in interaction with red wine tanins

• Auteur / Autrice : Cécile Simon
• Direction : Erick Joël Dufourc
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Chimie analytique
• Date : Soutenance en 2003
• Etablissement(s) : Bordeaux 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Tanins

Protéines salivaires

Vin -- Dégustation

Résumé

La protéine IB7, son peptide dérivé IB714 et le tanin B3 ont été synthétisés. Leur mode d'interaction a été étudié par RMN des liquides et des solides (rotation à l'angle magique), spectrométrie de masse, dichroi͏̈sme circulaire et dynamique moléculaire. Le peptide IB714 et la protéine entière sont constitués d'hélice de type II (1/3) et de pelote statistique (2/3) ; la glycine centrale du peptide joue le rôle de charnière de part et d'autre de régions en hélice. Le tanin, quant à lui, revêt une forme compacte majoritaire en milieu aqueux. L'ensemble des paramètres physico-chimique ont été mesurés : la stœchiométrie du complexe est de 3 molécules B3 par peptide IB714 ; la constante de dissociation est de l'ordre du mM ; la nature des liaisons assurant la cohésion du complexe est de type liaisons hydrogène ; les sites de fixation ainsi que la taille du complexe ont été déterminés. Ces informations permettraient de comprendre l'astringence d'un point de vue physico-chimique.

IB7 protein, protein fragment IB714 and B3 tanin were synthesized. The interaction between B3 tannin and protein were monitored by 1H magic angle spinning NMR, mass spectrometry, circular dichroism and molecular dynamic. Peptide and protein are constituted by type II helix (1/3) and random coil conformation (2/3); the central glycine appears to act as a flexible rotula separating two helices II regions. The tannin adopt a ''tweezer'' conformation. All the physico-chemical parameters were measured: the complex stoichiometry is of 3 tannins molecules per peptide IB714; the dissociation constant is of millimolar range; the principal driving forces toward association are governed by hydrogen bonding; the nature of the binding sites and the size of the complex were determined. These findings allow us to understand the physico-chemistry of astringency.