Analyse du système SOP responsable de la partition du plasmide F chez Escherichia coli : sopA, une ATPase essentielle au mécanisme de partition
Auteur / Autrice : | Virginie Libante |
Direction : | David Lane |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biologie et génétique moléculaires et cellulaires |
Date : | Soutenance en 2002 |
Etablissement(s) : | Toulouse 3 |
Résumé
Le maintien des réplicons bactériens (partition) présente des similitudes avec la mitose eukaryote. Dans l'équipe du Dr Lane nous étudions le plasmide F d'Escherichia coli qui possède un système actif de partition. Ce dernier est très répandu parmi les réplicons bactériens. Il est composé de deux protéines, SopA et SopB produites à partir d'un opéron dont la transcription est réprimée par SopA. En aval se trouve le site sopC sur lequel SopB se fixe pour former le complexe de partition. Nous avons centrés nos recherches sur l'activité ATPase de SopA au moyen d'une mutagenèse du site actif de fixation de l'ATP. J'ai purifié ces protéines mutées et les ai caractérisées, tout en menant en parallèle une étude de leur fonction in vivo. Nous avons établi l'importance de l'activité ATPase dans la partition et dans la répression. La localisation de SopB a été déterminée au moyen d'une protéine SopB-GFP. Nous avons montré qu'elle était dépendante de SopA, sopC et du site actif ATPase de SopA.