Les protéines du lait de jument : caractérisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I

Mare's milk proteins : physico-chemical characterization and quest for angiotensin I converting-enzyme inhibiting peptides

• Auteur / Autrice : Antônio Silvio do Egito Vasconcelos
• Direction : Jean-Luc Gaillard
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biochimie
• Date : Soutenance en 2002
• Etablissement(s) : Nancy 1
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques

Mots clés

Mots clés contrôlés

Lactalbumines

Enzyme de conversion de l'angiotensine

Glycoprotéines

Haflinger (race de poneys)

Caséine

Teneur en protéines

Lait de jument

Mots clés libres

Haflinger

Lait de jument

Caséines équines

α-lactalbumine

Lysozyme

Glycoprotéines

Activités biologiques

Enzyme de conversion de l'angiotensine I

Résumé

Une meilleure connaissance des protéines du lait de jument et des activités biologiques liées à des peptides est requise. Les races de juments peuvent être discernées par analyse électrophorétique des caséines. L' -lactalbumine et le lysozyme équins sont partiellement glycosylés. L'α-lactalbumine subit spontanément un changement conformationnel au cours du temps. Les caséines αs1, ß, [kappa], γ et le composant 5 des proteoses-peptones sont séparés et caractérisés par chromatographie, électrophorèse et microséquencés. Les caséines sont hétérogènes probablement du fait de phosphorylations et glycosylations variables. La caséine α possède un site d'hydrolyse par la chymosine, qui génère de la paracaséine α et du glycomacropeptide équin. Des peptides trypsiques de caséines αs1 et ß présentent une activité inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I. Une concentration de 285 αM du peptide 32-40 de la caséine α permet de réduire de 50% l'activité enzymatique.

A better knowledge of mares' milk proteins and biological activities related to peptides was required. Mares' breeds could be distinguished by electrophoretic analysis of caseins. Equine α-Lactalbumin and lysozyme were partially glycosylated. α-Lactalbumin spontaneously underwent an irreversible conformational change in time. αs1-, ß-, [kappa]-, γ-Caseins and proteose peptone component 5-like peptides were separated and characterized by chromatography, electrophoresis, and microsequencing. The equine caseins show a great heterogeneity probably resulting from variable phosphorylations and glycosylations. [kappa]- And ß-caseins had a preferential site of hydrolysis by chymosin, which generates para-[kappa]-casein and glycomacropeptide from [kappa]-casein. Some tryptic peptides of αs1- and ?-caseins presented an inhibition of the angiotensin I converting enzyme. A concentration of 285 ?M of the ß-casein 32-40 peptide was required to reduce 50% of the enzyme activity.