Thèse soutenue

Les protéines du lait de jument : caractérisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I
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Auteur / Autrice : Antônio Silvio do Egito Vasconcelos
Direction : Jean-Luc Gaillard
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biochimie
Date : Soutenance en 2002
Etablissement(s) : Nancy 1
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques

Résumé

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Une meilleure connaissance des protéines du lait de jument et des activités biologiques liées à des peptides est requise. Les races de juments peuvent être discernées par analyse électrophorétique des caséines. L' -lactalbumine et le lysozyme équins sont partiellement glycosylés. L'α-lactalbumine subit spontanément un changement conformationnel au cours du temps. Les caséines αs1, ß, [kappa], γ et le composant 5 des proteoses-peptones sont séparés et caractérisés par chromatographie, électrophorèse et microséquencés. Les caséines sont hétérogènes probablement du fait de phosphorylations et glycosylations variables. La caséine α possède un site d'hydrolyse par la chymosine, qui génère de la paracaséine α et du glycomacropeptide équin. Des peptides trypsiques de caséines αs1 et ß présentent une activité inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I. Une concentration de 285 αM du peptide 32-40 de la caséine α permet de réduire de 50% l'activité enzymatique.