Etude structure/fonction de DjlA, une protéine membranaire de la famille des chaperons DnaJ/Hsp40

Structure/function studies of DjlA, an inner membrane protein, member of the DnaJ/Hsp40 chaperone family

• Auteur / Autrice : Christine Toutain
• Direction : Annick Jack
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques
• Date : Soutenance en 2001
• Etablissement(s) : Paris 11

Mots clés

Mots clés contrôlés

Glycine (acide aminé)

Escherichia coli

Molécules chaperonnes

Mots clés libres

@Chaperons DnaJ

@Protéine DjlA

@Domaine transmembranaire

Dimérisation

Résumé

Les bactéries, comme Escherichia coli, doivent continuellement faire face à des variations environnementales et leur survie dépend de leur capacité d'adaptation. Elles ont alors développé de nombreux systèmes de transduction de signaux et, entre autres, le système RcsC/B qui régule en particulier l'opéron cps, responsable de la production d'acide colanique, composant de la capsule bactérienne. Seuls des signaux liés à une modification de l'enveloppe dans des conditions de laboratoire sont connus pour déclencher RcsC/B, et en particulier une surexpression modérée de la chaperon membranaire DjlA. DjlA appartient à la famille des chaperons DnaJ, eux-mêmes membres du système DnaK-DnaJ-GrpE. Ce système chaperon est non seulement très largement répandu chez tous les types cellulaires, mais il est également impliqué dans de très nombreux processus de la vie de la cellule. DjlA en est un membre particulier à cause de son insertion dans la membrane interne qui est une caractéristique rare dans la famille DnaJ. . .

Bacteria, such as Escherchia coli, must constantly deal with changes in their environment and their survival depends upon their ability to adapt. They have therefore developed numerous signal transduction systems including, amongst others, the RcsC/B system, which regulates the cps operon responsible for the production of a component of the bacterial capsule, colanic acid. Only signals which are linked to envelope modification, in laboratory conditions, are known to turn on the RcsC/B system, and notably a slight overexpression of the inner membrane chaperone DjlA. DjlA belongs to the DnaJ family of chaperones, which are themselves members of the DnaK-DnaJ-GrpE system. This chaperone system is not only found in all cell types, but is also implicated in many cellular processes. DjlA is a rather interesting member because it is inserted into the internal membrane, a rare characteristic of proteins in the DnaJ family. . .