Rôle de la petite protéine de stress HSP27 dans l'apopotose et la tumorigénèse

• Auteur / Autrice : Jean-Marie Bruey
• Direction : Carmen Garrido
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biochimie. Biologie moléculaire et cellulaire
• Date : Soutenance en 2001
• Etablissement(s) : Dijon

Mots clés

Mots clés contrôlés

Cancer

Côlon

Cancérogenèse

Cytochrome c

Apoptose

Protéines de choc thermique

Mots clés libres

Proteine de stress hsp27

Tumorigenese

Résumé

Les protéines de choc thermique,[ou] protéines de stress, ont été identifiées [pour] leur capacité à protéger la cellule contre un certain nombre d'agressions. La petite protéine de stress HSP27. . . [a un] effet anti-apoptotique. . . Démontré. Cet effet s'exerce vis-à-vis de stimuli très variés, notamment. . . Vis-àvis de médicaments cytotoxiques. Nous avons étudié les mécanismes moléculaires de l'effet anti-apoptotique de la protéine HSP27 dans la lignée leucémique humaine U937, en utilisant l'étoposide, un médicament cytotoxique couramment utilisé en chimiohthérapie, comme stimulus apoptotique. Nous avons d'abord montré que l'effet anti-apoptotique. . . S'exerçait en aval de la mitochondrie et en amont de l'activation de la caspase-9. Puis, nous avons prouvé que cet effet était la conséquence d'une interaction directe rt spécifique d'HSP27 avec le cytochrome c dans le cytosol. . .