Les aromatases humaine et équine : Etudes d'impacts des xénobiotiques

par Herbert Sipahutar

Thèse de doctorat en Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie

Sous la direction de Gilles-Éric Séralini et de Safa Moslemi.

Soutenue en 2001

à Caen .


  • Résumé

    L' @aromatase, le complexe enzymatique formé du cytochrome P450 aromatase (P450arom) et de la NADPH-cytochrome P450 réductase (réductase), est la seule enzyme responsable de la bioconversion irréversible des androgènes en estrogènes. La persistance de xénobiotiques dans l'environnement a été impliquée ou suspectée chez plusieurs espèces dans la perturbation de l'équilibre des hormones sexuelles, notamment par une interférence avec les récepteurs stéroi͏̈diens. Cette perturbation, à son tour, conduit à des anomalies physiologiques de développement et surtout de la reproduction. Nous avons voulu, dans ce travail, d'une part tester de nouveaux effets moléculaires possibles des xénobiotiques sur la stéroi͏̈dogenèse, en prenant comme cible l'aromatase en extraits tissulaires ou purifiée, et d'autre part, mieux connaître les sites de production gonadique de cette enzyme, dans un modèle de mammifère en produisant beaucoup, le Cheval. Nous avons donc d'abord immunolocalisé le P450arom dans les cellules de Leydig et dans les cellules de Sertoli, à des stades différents de la spermatogenèse. Cela suggère fortement la participation des estrogènes dans le contrôle cryptocrine de la méiose et de la différenciation des spermatozoi͏̈des. Deuxièmement, nous avons étudié l'inhibition de l'aromatase placentaire humaine en microsomes, et de l'aromatase équine purifiée, par plusieurs xénobiotiques et en particulier le Roundup et le glyphosate utilisés avec les plantes génétiquement modifiées. La plupart de nos produits ont un effet inhibiteur clair de l'activité aromatase in vitro [etc]


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 241 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 208-241

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : Université de Caen Normandie. Bibliothèque Rosalind Franklin (Sciences-STAPS).
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TCAS-2001-59
  • Bibliothèque : Université de Caen Normandie. Bibliothèque Rosalind Franklin (Sciences-STAPS).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TCAS-2001-59bis
  • Bibliothèque : Université de Caen Normandie. Bibliothèque Rosalind Franklin (Sciences-STAPS).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TCAS-2001-59ter
  • Bibliothèque : Université de Caen Normandie. Bibliothèque Rosalind Franklin (Sciences-STAPS).
  • Disponible pour le PEB

Cette version existe également sous forme de microfiche :

  • Bibliothèque : Université de Lille. Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de Sciences Humaines et Sociales.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : 2001CAEN2059
  • Bibliothèque : Université Paris-Est Créteil Val de Marne. Service commun de la documentation. Section multidisciplinaire.
  • PEB soumis à condition
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.