Evolution post mortem de la fraction azotée non protéique et du collagène dans les muscles striés des ovins : effet du niveau alimentaire chez les jeunes et les adultes

• Auteur / Autrice : Marie-Noëlle Sylvestre
• Direction : Jean Brun-Bellut
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences agronomiques
• Date : Soutenance en 2000
• Etablissement(s) : Vandoeuvre-les-Nancy, INPL

Mots clés

Mots clés contrôlés

Muscles striés

Ovis

Collagène

Résumé

Ce travail a pour objectif d’étudier les effets de facteurs tels l’alimentation, l’âge ou le sexe sur la protéolyse post mortem, élément majeur de la tendreté des viandes. Cette protéolyse est caractérisée par l’évolution du taux d’azote non protéique (ANP) et de sa composition en peptides et acides aminés libres (AAL). L’évolution du collagène est estimée par sa solubilité et par le taux d’hydroxyproline libre. 22 agneaux âgés de 4 mois (répartis en deux expérimentations) et 4 brebis de 5 ans, sont soumis à deux rations alimentaires induisant des gains moyens quotidiens différents chez les agneaux et des pertes de poids chez les brebis. La variabilité de la teneur en ANP à l’abattage est élevée (CV = 15 %). Les agneaux possèdent un métabolisme protéique plus important que celui des brebis avec une part d’azote total dégradée en ANP supérieure (+8,6 %). En 21 jours post mortem, l’ANP augmente de 15 à 30 %. Cette dégradation représente 1,5 à 3 % des protéines musculaires. Le poids moléculaire (PM) moyen des peptides diminue fortement durant la maturation (12 à 37 %), principalement au cours des trois premiers jours. La part relative des petits peptides augmente alors que celles des gros et très gros peptides diminuent. En 21 jours post mortem, les teneurs en sérine, en glycine et en proline libres augmentent. La variabilité liée à ces AAL est élevée. La maturation augmente la solubilité du collagène des agneaux (+ 14 % en 21 jours) mais est sans effet sur le collagène des brebis. Les niveaux d’activité des MMP-2 tendent à augmenter alors que ceux des pro-MMP-2 diminuent de 33 à 55 %. La teneur en hydroxyproline libre est constante chez les agneaux et les brebis. La restriction alimentaire affecte la production d’AAL. Les teneurs en ANP sont inférieures à l’abattage et au cours de la maturation. En revanche, elle n’a pas d’effet sur le collagène total et sur sa solubilité. La vitesse de croissance accrue des agneaux se traduit à l’abattage par des teneurs en azote total des muscles (+3,8 à 14 %) supérieurs. L’ANP, les gros peptides et les AAL ont des taux supérieurs. Le taux de collagène total plus faible, sa solubilité plus grande, le taux d’hydroxyproline libre plus élevé ainsi que les niveaux de MMP-2 actives chez les agneaux en croissance rapide à l’abattage, témoignent d’une protéolyse ante mortem plus intense. Ces différences à l’abattage persistent au cours de la maturation. L’évolution de ces différents paramètres est similaire entre les deux groupes d’agneaux

The aim of this work is to study the effects of factors such as feeding, age or sex on the post mortem proteolysis, key parameter in the tenderness of meats. This proteolysis is characterized by the evolution of non protein nitrogen (NPN) rate and its peptide and free amino acid (FAA) composition. The collagen evolution is estimated by its solubility, by the free hydroxyproline rate and by the level of muscle MMP-2 activity. Twenty-two 4 month-old lambs (allotted to two experimentals) and four 5 years-old ewes, are submitted to tow food rations inducing different daily average gains for the lambs and losses of weight for the ewes. The variability of the NPN content at slaughtering is high (CV = 15 %. The protein metabolism of lambs is more important than that of ewes with a higher (+ 8. 6 %) total nitrogen part degraded in NPN. In 21 days post mortem, NPN increases (15-30 %). This degradation represents 1. 5-3 % of total muscular proteins. Peptide average molecular weight (MW) decreases heavily during ageing (12-37 %), mainly during the first three days. The relative part of small peptites increases whereas large (6. 8-3. 4 kDa) and very large (12-6. 8 kDa) peptides decrease. In 21 days post mortem, free serine, glycine and praline contents have increased. The variability linked to these FAA is high. Ageing increases the collagen solubility of lambs (+ 14 % in 21 days) but has no effect on the collagen of ewes. The levels of the active MMP-2 tend to increase while those of the pro-MMP-2 decrease by 33 to 55 %. The free hydroxyproline content is constant for lambs and ewes. Food restriction changes FAA production. The NPN contents are lower at slaughtering and during ageing. On the other hand, it has no effect on total collagen content and on its solubility. The collagen degradation (free hydroxyproline content) is lower than that of the lambs. At slaughtering, the higher growth rate (lambs) involves higher muscle total nitrogen contents ( + 3. 8-14 %). The NPN, large peptides and FAA rates are higher. The lower total collagen rate, its greater solubility, the highest freee hydroxyproline rate as well as the higher levels of active MMP-2 for lambs with high growth at slaughtering, testify a more intense ante mortem proteolysis. These differences at slaughtering persist during ageing. The evolution of these different parameters is similar between the two groups of lambs