Les acides amines de la serie d dans la traduction

• Auteur / Autrice : Julie Soutourina
• Direction : Pierre Plateau
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie
• Date : Soutenance en 2000
• Etablissement(s) : Palaiseau, Ecole polytechnique
• Jury : Président / Présidente : Sylvain Blanquet
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : André Sentenac
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Richard Buckingham, Richard Giegé

Mots clés

Mots clés contrôlés

ARN de transfert

Acides aminés

Biologie

Résumé

Malgre la predominance des acides amines de la serie l, on trouve egalement des acides amines d dans les organismes vivants, ou ils ont des fonctions specifiques. Mais les acides amines d peuvent aussi etre toxiques, notamment en interferant avec la biosynthese des proteines. Ainsi, il a ete montre, il y a deja plus de trente ans, que la tyrosyl-arnt synthetase d'escherichia coli aminoacylait in vitro l'arnt t y r avec de la d-tyrosine. Peu apres, une activite d-tyr-arnt t y r desacylase capable d'hydrolyser l'arnt t y r mesaminoacyle par la d-tyr, a ete decouverte dans divers organismes. La premiere partie de ce travail a consiste a caracteriser le role physiologique de la d-tyr-arnt t y r desacylase d'e. Coli. L'inactivation du gene dtd (yihz) codant cette enzyme montre que la desacylase protege le colibacille contre les effets toxiques de la d-tyr. La presence de genes homologues a dtd dans de nombreux organismes suggere que l'action de la desacylase est un mecanisme general de protection vis-a-vis de la d-tyr. Le clonage et l'inactivation du gene d'une desacylase chez saccharomyces cerevisiae ont confirme cette idee. La formation de d-tyr-arnt t y r par la tyrosyl-arnt synthetase de cette levure a egalement ete demontree. Une autre serie d'experiences revele que la desacylase exerce, in vivo, un role protecteur a l'encontre de plusieurs autres acides amines d : d-trp, d-asp, d-ser et d-gln chez e. Coli, d-leu chez s. Cerevisiae. Ce resultat indique un transfert de ces acides amines d sur leurs arnt specifiques, puis la desacylation du d-aminoacyl-arnt par la d-tyr-arnt t y r desacylase. Ces deux hypotheses ont ete verifiees in vitro dans le cas du d-trp et du d-asp. La derniere partie de ce travail a ete consacree a la d-cysteine, a laquelle e. Coli est tres sensible. L'identification, puis l'inactivation du gene d'une d-cysteine desulfhydrase (yedo) montre que cette enzyme protege e. Coli contre la toxicite de la d-cys et lui permet d'utiliser cet acide amine comme source de soufre.