Les acides amines de la serie d dans la traduction

par Julie Soutourina

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Pierre Plateau.

Soutenue en 2000

à Palaiseau, Ecole polytechnique .


  • Résumé

    Malgre la predominance des acides amines de la serie l, on trouve egalement des acides amines d dans les organismes vivants, ou ils ont des fonctions specifiques. Mais les acides amines d peuvent aussi etre toxiques, notamment en interferant avec la biosynthese des proteines. Ainsi, il a ete montre, il y a deja plus de trente ans, que la tyrosyl-arnt synthetase d'escherichia coli aminoacylait in vitro l'arnt t y r avec de la d-tyrosine. Peu apres, une activite d-tyr-arnt t y r desacylase capable d'hydrolyser l'arnt t y r mesaminoacyle par la d-tyr, a ete decouverte dans divers organismes. La premiere partie de ce travail a consiste a caracteriser le role physiologique de la d-tyr-arnt t y r desacylase d'e. Coli. L'inactivation du gene dtd (yihz) codant cette enzyme montre que la desacylase protege le colibacille contre les effets toxiques de la d-tyr. La presence de genes homologues a dtd dans de nombreux organismes suggere que l'action de la desacylase est un mecanisme general de protection vis-a-vis de la d-tyr. Le clonage et l'inactivation du gene d'une desacylase chez saccharomyces cerevisiae ont confirme cette idee. La formation de d-tyr-arnt t y r par la tyrosyl-arnt synthetase de cette levure a egalement ete demontree. Une autre serie d'experiences revele que la desacylase exerce, in vivo, un role protecteur a l'encontre de plusieurs autres acides amines d : d-trp, d-asp, d-ser et d-gln chez e. Coli, d-leu chez s. Cerevisiae. Ce resultat indique un transfert de ces acides amines d sur leurs arnt specifiques, puis la desacylation du d-aminoacyl-arnt par la d-tyr-arnt t y r desacylase. Ces deux hypotheses ont ete verifiees in vitro dans le cas du d-trp et du d-asp. La derniere partie de ce travail a ete consacree a la d-cysteine, a laquelle e. Coli est tres sensible. L'identification, puis l'inactivation du gene d'une d-cysteine desulfhydrase (yedo) montre que cette enzyme protege e. Coli contre la toxicite de la d-cys et lui permet d'utiliser cet acide amine comme source de soufre.


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 225 p.
  • Annexes : 310 ref.

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : École polytechnique. Bibliothèque Centrale.
  • Disponible sous forme de reproduction pour le PEB
  • Bibliothèque : École polytechnique. Bibliothèque Centrale.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : F1A 370/2000/SOU

Cette version existe également sous forme de microfiche :

  • Bibliothèque : Université de Lille. Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de Sciences Humaines et Sociales.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : 2000EPXX0044
  • Bibliothèque : Université Paris-Est Créteil Val de Marne. Service commun de la documentation. Section multidisciplinaire.
  • PEB soumis à condition
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.