Thèse soutenue

Transformations biochimiques et structurales de la protéine de transfert de lipides de l'orge (LTP1) au cours des procédés de maltage et de brassage : conséquence sur les propriétés moussantes de la bière

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Auteur / Autrice : Sandrine Jégou
Direction : Didier Marion
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences des aliments
Date : Soutenance en 2000
Etablissement(s) : Bordeaux 1

Résumé

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La protéine de transfert de lipides (LTP1) est une protéine de l'orge de bas poids moléculaire (9 kDa) et basique (pHi 9). Sa structure compacte est formée de quatre hélices et stabilisée par quatre ponts disulfures. La LTP1 fait partie d'une famille de protéines dont le rôle biologique n'a pas encore été entièrement résolu. Cependant, les LTP sont capables de transférer in vitro des lipides variés entre des membranes. Sur le plan technologique, la LTP1 d'orge a été identifiée comme une protéine majeure de la mousse de bière. Pour les brasseurs, la mousse présente un intérêt commercial important car elle constitue un aspect de la qualité de la bière pour le consommateur. La LTP1 d'orge possède des propriétés moussantes médiocres. Modifiée au cours du brassage, elle devient une protéine moussante capable de se concentrer dans la mousse de bière. Ce travail a eu pour objectif de caractériser de façon précise les modifications de la LTP1 au cours du maltage et du brassage. Dans l'orge, deux isoformes de la protéine, LTP1 et LTP1b, ont été identifiées. Celles-ci sont retrouvées dans la bière mais elles ont subi diverses modifications chimiques et structurales au cours des procédés dont des réactions de Maillard, des dénaturations et des réarrangements des ponts disulfures. Le dosage immunochimique indique une augmentation significative de la LTP1b au cours du maltage, et plus précisément durant les premières étapes du touraillage. L'accroissement de température en fin de touraillage et le milieu peu hydraté induisent la glycosylation hétérogène de la LTP1b par réaction de Maillard. Au cours du brassage, les LTP1 et LTP1b glycosylées sont présentes dans le moût et la bière. L'ébullition du moût conduit à une dénaturation thermique de la LTP1 glycosylée. L'étude des propriétés interfaciales des différentes fractions de l'orge et de la bière montre que le dépliement et la présence de sucres sur la LTP1 augmentent les propriétés tensioactives et moussantes de la protéine.