Thèse soutenue

Greffage de radicaux hydrophobes sur les proteines de colza : influence sur les proprietes physico-chimiques et fonctionnelles

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Auteur / Autrice : ALICE GERBANOWSKI
Direction : Jacques Guéguen
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences et techniques
Date : Soutenance en 1999
Etablissement(s) : Nantes

Résumé

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Le contrat europeen fair (ct 95-260) dans lequel s'inscrit ce travail a pour objectif de valoriser les trois principales fractions de la graine de colza (lipides, proteines, glucosinolates). Dans ce cadre, nos travaux sont focalises sur l'amelioration des proprietes fonctionnelles des proteines de colza par greffage covalent de radicaux hydrophobes. L'etude a ete effectuee tout d'abord sur la sab prise comme proteine modele, puis, appliquee aux proteines de colza purifiees (napine et cruciferine). Deux types de reactions ont ete etudiees : l'acylation et la sulfamidation des fonctions amines des chaines laterales des lysines en utilisant respectivement les anhydrides et les chlorures de sulfonyle. Ces reactions conduisent respectivement au greffage de longues chaines aliphatiques et de groupes aromatiques. L'etude structurale des proteines modifiees, indispensable a l'etude de leur fonctionnalite, montre que les greffages ont peu d'influence sur la structure secondaire de la sab et de la napine (2s) mais provoquent des changements structuraux importants de la globuline 12s. La sab et la napine restent compactes apres acylation ou sulfamidation alors que la cruciferine se deploie. Par ailleurs, les deux types de modification entrainent une augmentation de l'hydrophobie de surface des proteines. De plus, les films proteiques interfaciaux ont une meilleure resistance a la pression apres l'hydrophobation des proteines. Cela induit une meilleure stabilite des mousses et resistance a la coalescence des emulsions faites avec des proteines modifiees. Des resultats prometteurs ont par ailleurs ete obtenus sur l'amelioration de l'hydrophobie de surface de biomateriaux en utilisant ces proteines modifiees ou un solvant organique comme co-solvant des proteines.