La c-mannosylation du tryptophane : un nouveau type de glycosylation des proteines
Auteur / Autrice : | MARIE-AGNES DOUCEY |
Direction : | Alain Van Dorsselaer |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie |
Date : | Soutenance en 1998 |
Etablissement(s) : | Université Louis Pasteur (Strasbourg) (1971-2008) |
Résumé
La c-mannosylation est un nouveau type de glycosylation des proteines au meme titre que la o- ou la n-glycosylation. Elle consiste en une liaison carbone-carbone entre un mannose et un residu tryptophane. La c-mannosylation est catalysee par une enzyme du reticulum endoplasmique utilisant le dolichol-phospho-mannose comme donneur de mannose et le motif de reconnaissance trp-x-x-trp comme accepteur proteique. La c-mannosylation est specifique du premier tryptophane du motif. Deux proteines ont ete identifiees comme etant c-mannosylees : la ribonuclease 2 de l'urine et des cellules sanguines humaines ainsi que l'interleukine-12 humaine. La fonction de la c-mannosylation demeure inconnue mais elle est realisee par les vertebres et la c-mannosyltransferase est presente dans la plupart de leurs organes. Ceci indique qu'il existe d'autres proteines c-mannosylees et que la c-mannosylation n'est specifique ni d'un organe ni d'une famille de proteines. Desormais, la c-mannosylation devra etre prise en compte lors de l'expression de proteines recombinantes, dans un but industriel ou medical.