Inversion de chiralite d'un -amino acide par couplage d'une catalyse enzymatique et de reactions electrochimiques

• Auteur / Autrice : SANDRA DANINOS GUILLOTTE
• Direction : Jacques Moiroux
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Chimie
• Date : Soutenance en 1998
• Etablissement(s) : Paris 7

Résumé

L'inversion de chiralite d'un -amino acide peut etre obtenue par mise en oeuvre simultanee de la selectivite enantiomerique de la l- amino acide deshydrogenase, de la regeneration electrochimique tres efficace du coenzyme nad + a une anode de feutre de carbone et de la reduction electrochimique aminative de l'-ceto acide en tampon ammoniac/ammonium (1. 28 m/1. 28 m) a une cathode mercure. L'enzyme deshydrogenase presente une activite et une stabilite etonnantes dans ces conditions extremes de ph et de force ionique. Le principal inconvenient du systeme est sa lenteur. Au mieux, la complete inversion d'une solution 10 mm l-alanine demande 140 heures. Une analyse quantitative approfondie et detaillee de chacune des etapes cles mises en jeu montre que l'oxydation catalysee par la deshydrogenase est thermodynamiquement difficile. Pour obtenir une complete inversion, il faut que la regeneration du coenzyme nad + et la reduction de l'imine du pyruvate soient efficaces. La premiere condition est facilement atteinte. Dans les meilleures conditions, c'est la vitesse de formation de l'imine qui controle cinetiquement le procede.