Lrpc, une nouvelle proteine architecturale de l'adn, regulatrice et organisatrice du genome de bacillus subtilis

• Auteur / Autrice : Christophe Beloin
• Direction : Françoise Le Hegarat
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1998
• Etablissement(s) : Paris 7

Résumé

La molecule d'adn constituant le genome bacterien doit etre organisee afin de permettre sa condensation dans la cellule et ses activites metaboliques qui sont continuelles et simultanees chez les procaryotes. Le travail de notre laboratoire s'inscrit dans l'analyse des proteines organisatrices-regulatrices qui realisent le couplage entre la structure de la chromatine bacterienne et la regulation de l'activite du genome. Chez b. Subtilis, seules deux de ces proteines, hbsu, une proteine de type hu et l24, une proteine ribosomique bifonctionnelle, ont pu etre identifiees. Nous avons decouvert chez b. Subtilis un gene qui code pour une proteine possedant une forte similarite de sequence avec lrp, proteine regulatrice et organisatrice du genome de e. Coli. Ce gene, lrpc, code pour une proteine neutre de 16 kda tetramerique en solution. Possedant un motif d'attachement a l'adn de type helice-tour-helice, la proteine lrpc est un regulateur transcriptionnel, notamment de son propre promoteur qu'elle regule positivement. Une analyse phenotypique d'un mutant lrpc indique que lrpc est impliquee dans la sporulation, l'adaptation aux stress et le metabolisme des acides amines branches. Le niveau cellulaire de lrpc est module par les conditions de culture suggerant un role en rapport avec les signaux de l'environnement. La proteine lrpc se fixe de maniere cooperative sur l'adn double brin plasmidique, chromosomique et synthetique. La presence de courbure et/ou flexibilite dans l'adn augmente l'affinite de lrpc qui peut modifier drastiquement la conformation de l'adn en l'enroulant autour d'elle. Elle utilise probablement ce mecanisme dans son activite de regulateur et constitue un nouveau membre de la famille des proteines architecturales de l'adn. En plus de sa capacite de courbure, lrpc peut condenser l'adn. Meme peu abondante dans la cellule (10 a 80 tetrameres/cellule), lrpc est donc un excellent candidat comme nouvelle proteine regulatrice-organisatrice du genome de b. Subtilis.