Cbp70 : Expression et interactions moléculaires en fonction de la différenciation et de la prolifération cellulaires

CBP70 : expression and molecular interactions according to the cell differentiation and proliferation

• Auteur / Autrice : Yasmina Hadj Sahraoui
• Direction : Jean Hubert
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1997
• Etablissement(s) : Paris 5

Mots clés

Mots clés contrôlés

Dynamique moléculaire

Lectines

Macrophages

Lignées cellulaires

Biologie moléculaire

Sciences de la vie

Résumé

Nous avons identifié une lectine, isolées à partir de noyaux des cellules myéloblastiques leucémiques humaines (hl60), reconnaissant les résidus de n-acetylglucosamine correspondant a la cbp70, précédemment identifiee comme une lectine se liant aux résidus glucose. De plus, nous avons observé que, dans des noyaux isolés à partir de cellules hl60, la cbp70 et la galectine-3 sont associees par une interaction de type protéine-protéine rompue par la fixation de lactose sur le site lectine de la galectine-3. Nous démontrons pour la premiere fois, à l'aide d'un sérum dirige contre la cbp70 : i) que la cbp70 est nucléaire et cytoplasmique dans différents types cellulaires, ii) qu'elle est exprimée dans les cellules hl60 différenciees par des agents chimiques en monocytes/macrophages et dans des monocytes et macrophages humains sains, iii) que les variations de son taux d'expression et de sa localisation intracellulaire sont en corrélation avec la différenciation cellulaire mais de facon différente suivant le type cellulaire ou l'état physiologique des cellules. Ce travail a également révélé l'existence d'une protéine de 60 kda (p60), probablement associée a la cbp70 par des interactions protéine-protéine dans le noyau et le cytoplasme lorsque la galectine-3 n'est pas exprimée dans ces compartiments. Enfin, des résultats préliminaires suggèrent que la cbp70 et la p60 pourraient appartenir principalement aux complexes ribonucléoprotéiques hétérogènes associés à la matrice nucléaire. La galectine-3 étant un facteur d'epissage in vitro, nous avons intégré l'ensemble de nos résultats sous forme d'un modèle susceptible de rendre compte des implications in vivo des interactions cbp70-galectine-3 et cbp70-p60 dans l'epissage de l'arn messager. L'ensemble de nos résultats renforce donc l'hypothèse que des interactions de type glycoprotéine-lectine moduleraient des interactions protéine-protéine, qui jouent un rôle essentiel dans la régulation de l'expression génétique.