Recherche du role biologique des puroindolines et mise en evidence de leurs potentialites technologiques dans la transformation des cereales
Auteur / Autrice : | LAURENCE DUBREIL |
Direction : | Didier Marion |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie |
Date : | Soutenance en 1997 |
Etablissement(s) : | Nantes |
Résumé
Les puroindolines (pin) sont des proteines de ble de bas poids moleculaire (13kda), basiques (phi 10) dont la structure est stabilisee par cinq ponts disulfures. Les sequences de l'isoforme majeure (pin-a) et de l'isoforme mineure (pin-b) presentent 60% d'homologie. La pin-a possede un domaine unique riche en tryptophane (wrwwkwwk). Ce domaine est tronque de deux residus tryptophanes dans le cas de la pin-b (wptkwwk). Les fonctions biologique et technologique de ces proteines sont inconnues mais il a ete montre que les pins possedent des proprietes tensioactives exceptionnelles et interagissent fortement avec les lipides polaires. Ce travail a eu pour objectif d'une part de rechercher le role biologique des pins et d'autre part, de preciser les conditions d'expression des proprietes technologiques des pins au cours de la transformation des cereales. Les pins ont ete localisees dans les corps proteiques des cellules a aleurone et dans la matrice proteique de l'albumen du grain de ble. Les puroindolines presentent des activites antifongiques et sont surtout capables d'augmenter celles d'autres proteines antimicrobiennes du ble, les purothionines (pth). Cette synergie pourrait etre biologiquement significative en raison de la localisation des pins et des pths dans la matrice proteique de l'albumen du grain de ble. Le dosage immunochimique de la pin-a realise sur 32 varietes de ble indique qu'il existe une relation entre la teneur en pin-a et la durete des bles. Ces resultats confortent l'idee de similarite entre la pin et la friabiline, proteine identifiee comme marqueur de la durete des bles. Du point de vue technologique, la pin-a est l'isoforme la plus efficace pour empecher la destabilisation des mousses proteiques par les lipides dans les differents systemes etudies (milieu aqueux tamponne, biere, liqueur de pate). L'integrite du domaine riche en tryptophane est un parametre determinant dans l'affinite des pins et des lipides polaires. Les pins augmentent la stabilite de la mousse de biere. Les travaux realises sur la liqueur de pate et sur le pain montrent que ces proteines jouent un role important sur l'alveolation de la mie, le volume du pain et la rheologie de la pate.