Recherche Avancée

Thèse soutenue

Acquisition de la résistance aux sulfonylurées chez une souche de chicorée (Cichorium intybus L. Var. Witloof) et conséquences sur le métabolisme des acides aminés branchés

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Auteur / Autrice : Eric Dewaele
Direction : Serge Rambour
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences de la vie et de la santé
Date : Soutenance en 1997
Etablissement(s) : Lille 1

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Enzymes
Résistance aux herbicides
Chicorée sauvage
Acides aminés à chaîne ramifiée

Résumé

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L'acétolactate synthétase (ALS, e. C 4. 1. 3. 18. ) est la première enzyme commune des voies de biosynthèse des acides aminés branchés valine, leucine et isoleucine. Notre travail décrit pour la première fois la régulation de cette enzyme chez la chicorée. Extraite en présence de fad, elle se présente sous la forme d'un complexe peptidique de haut poids moléculaire (440 kda). L'ALS, chez la chicorée, est codée par un gène unique ciALS dont les deux allèles sont exprimes. Il permet la synthèse d'un arnm unique de 2,2 kb codant pour un monomère de 57 kda. Apres avoir mesure l'activité ALS dans tous les organes de la plante, il apparaît que les tissus présentant une phase active de croissance sont les sièges principaux a la fois de la transcription du gène ciALS et de l'activité enzymatique. Par hybridation in situ, nous avons montre que la transcription du gène ciALS dans la racine était limitée aux zones méristematiques. C'est le cas des jeunes plantules et des organes reproducteurs. La formation des akènes est une phase du développement de la plante qui nécessite une activité ALS importante. L'ALS est la cible biochimique de 4 familles d'herbicides. L'acquisition de la résistance a deux de ces herbicides (les sulfonylurees et imidazolinones) chez le variant de chicorée r1ok n'est pas due a la surproduction de l'enzyme, mais a une modification structurale qui diminue la sensibilité de la protéine vis-à-vis ces herbicides.