Étude de l'oxydoréduction dans l'apprêtement de l'antigène : implication de la thiorédoxine
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Auteur / Autrice : | Isabelle Kerblat |
Direction : | Patrice Marche |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biologie |
Date : | Soutenance en 1997 |
Etablissement(s) : | Université Joseph Fourier (Grenoble ; 1971-2015) |
Résumé
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Dans une cellule presentatrice, l'appretement de proteines exogenes comportant des ponts disulfures comprend une etape de reduction. L'oxydoreductase thioredoxine catalyse la reduction de substrats non specifiques. Son action sur la reduction et la proteolyse d'une imunoglobine g murine est significative dans la fraction lysosomale de cellules presentatrices. La thioredoxine active egalement les proteases a cysteine. Elle peut agir simultanement sur ces substrats, antigene disulfure et protease a cysteine, menant a la fragmentation de l'immunoglobuline g.