Purification, caractérisation et régulation de la glutamine synthétase racinaire chez le Douglas (Pseudotsuga menziesii) : étude de son activité dans les mycorhizes Douglas-Laccaria bicolor
Auteur / Autrice : | Jean-philippe Bedell |
Direction : | Bernard Botton |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biologie végétale et forestière |
Date : | Soutenance en 1996 |
Etablissement(s) : | Nancy 1 |
Partenaire(s) de recherche : | autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques |
Mots clés
Résumé
La glutamine synthétase des racines du Douglas a été purifié à homogénéité électrophorètique. Ses principales propriétés physico-chimiques ont été analysées. Ainsi, cette enzyme présente une masse moléculaire d'environ 460 kDa et est constituée de deux sous-unités de 64 et 54 kDa. De plus, elle possède une très forte affinité pour l'ion ammonium. L'étude de la GS aux stades précoces de développement du Douglas a montré I'extstence d'une seule isoforme de masse moléculaire identique à celle de la GS racinaire, et qui n'est que faiblement affectée par la source d'azote disponible. Cependant à des stades de croissance plus avancés, l'absence d'azote et la source d'azote présente affecte non seulement la croissance du végétal mais aussi la répartition de l'activité GS au sein de la plante. Lors de la mycorhization du Douglas par Lac. Bicolor S238N, les GS fongiques et racinaires restent fonctionnelles en proportion égale.