Ions, peptides et protéolyse post mortem dans le muscle strié

Ions, peptides and post mortem proteolysis in striated muscle

• Auteur / Autrice : Cyril Feidt
• Direction : Jean Brun-Bellut
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences agronomiques
• Date : Soutenance en 1996
• Etablissement(s) : Vandoeuvre-les-Nancy, INPL
• Jury : Président / Présidente : Bernard Vignon
• Jury : Rapporteur / Rapporteuse : Éric Dransfield

Mots clés

Mots clés contrôlés

Calpaïnes

Ions

Viande

Hydrolyse

Muscles striés

Mots clés libres

Maturation

Protéolyse

Post-mortem

Aminoacide

Activité enzymatique

Peptide

Ripening

Proteolysis

Post-mortem

Aminoacid

Enzymatic activity

Peptides

Résumé

Lors de la transformation du muscle en viande, la protéolyse qui conditionne l'évolution de la tendreté montre une forte variabilité dont les causes sont encore mal connues. L’objectif de cette étude est de préciser la composition de la fraction soluble du muscle: azote non protéique et minéraux, et le rôle de ces éléments dans le déroulement de la protéolyse post mortem. L’étude de la libération des ions a montré des mécanismes différents selon leur nature. La teneur en magnésium libre dépend surtout du pH ultime atteint, celle du lactate dépend des réserves énergétiques présentes avant la mort, et celles du sodium, du chlore, du potassium et du phosphate libres dépendent de l'épuisement des réserves énergétiques de la cellule. La faible variabilité observée dans la quantité totale d'ions ne confirme pas l'hypothèse d'un rôle déterminant de la force ionique dans la variabilité de la protéolyse. En revanche, nous avons montré in vitro une synergie entre le magnésium et le calcium pour l'activation des calpaïnes. La fraction azotée non protéique augmente de 40% en 24 jours. La taille moyenne des différents composés qui la constituent décroit fortement lors de cette période. Les acides aminés libres augmentent significativement avec le temps de maturation, notamment entre 10 et 14 jours post mortem. Après la mort, 48% des peptides ont une taille comprise entre 12 et 2,4 kDa. Cette classe ne représente plus que 27% des peptides à 24 jours post mortem. Nous avons mis en évidence une relation significative entre le type de muscle, le pH ultime et l'évolution de la composition de la fraction peptidique. En outre, nous avons montré, in vitro, que ces peptides inhibent l'activité de la micro-calpaïne bovine.