Recherche Avancée

Thèse soutenue

Enzymes hydrolytiques chez Dictyostelium Discoideum : localisation dans la voie d'endocytose et mécanismes de sécrétion

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Auteur / Autrice : Geneviève Durand-Paire
Direction : Gérard Klein
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques
Date : Soutenance en 1996
Etablissement(s) : Université Joseph Fourier (Grenoble ; 1971-2015)

Résumé

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L'endocytose est une fonction que l'on retrouve chez la plupart des eucaryotes et qui assure l'entree dans la cellule des nutriments. L'amibe dictyostellium discoideum est un modele de choix pour l'etude de l'endocytose puisque ce processus y est actif et constitue son seul mode de nutrition. La degradation du materiel ingere a longtemps ete consideree comme un evenement lysosomal. Cependant, des resultats montrent la presence d'hydrolases dans des compartiments plus precoces. Les cinetiques d'entree realisees avec la serum albumine fluorescente montrent la presence de peptides 10 minutes apres l'internalisation les glycosidases (hexosaminidase, glucosidase et mannosidase) et la phosphatase acide ont ete localisees dans des compartiments situes a moins de 5 minutes du point d'entree. Le lysosome est atteint apres 15 minutes apres l'internalisation du fluide. Ceci implique donc la presence de proteases, de glycosidases et de phosphatase acide dans des compartiments endosomaux. Dictyostelium secrete constitutivement et selectivement une fraction de ses enzymes lysosomales dans le milieu externe, a l'exception des cathepsines. Des mutants resistants au methylene-diphosphonate, qui sont incapables de maintenir le gradient de ph entre leur voie endocytaire et le cytoplasme, ont un contenu en enzymes hydrolytiques reduit. Mimer le defaut d'acidification chez la souche parentale par ajout de bases faibles ou d'un inhibiteur de l'atpase vacuolaire (bafilomycine) ne reproduit pas le defaut enzmatique. La vacuolisation des cellules mutantes pourraient etre un facteur conduisant a la secretion