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Thèse soutenue

Protéines à site actif binucléaire à fer non héminique ou à manganèse et analogues synthétiques : corrélations magnéto-structurales

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Auteur / Autrice : Noële Debaecker-Petit
Direction : Jean-Marc Latour
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques
Date : Soutenance en 1996
Etablissement(s) : Grenoble 1

Résumé

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La realisation de mesures d'aimantation a saturation est, dans le cas des proteines a site actif binucleaire a fer non heminique ou a manganese, source d'informations structurales. En effet, de telles mesures permettent de determiner l'interaction d'echange j entre les ions du site actif, parametre qui est correle avec la nature des ligands pontant le site. Au cours de ce travail, nous decrivons tout d'abord le protocole a suivre pour realiser de telles mesures. Nous appliquons ensuite ce protocole a deux proteines a site actif binucleaire a fer non heminique: la ribonucleotide reductase de souris et la methane monoxygenase de methyloccocus capsulatus et a une proteine a site actif binucleaire a manganese: la catalase de thermus thermophilus. Comme attendu, la nature des ligands pontant le site actif de ces proteines est precisee grace a la determination de l'interaction d'echange j entre les ions du site. Mais, dans le cas des sites a fe#2#+ et surtout a mn#3#+, l'evaluation du parametre d'ecart en champ nul axial d associe a chaque ion du site permet d'obtenir des informations structurales supplementaires. Des mesures d'aimantation a saturation sont en outre utilisees pour caracteriser, en complement avec la rmn, les proprietes magnetiques d'analogues synthetiques a valence mixte des proteines a site actif binucleaire a fer non heminique