Étude des protéines membranaires acylées de mycoplasma gallisepticum : purification et caractérisation d'antigènes de surface
Auteur / Autrice : | Gwenaël Jan |
Direction : | Henri Wróblewski |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie |
Date : | Soutenance en 1995 |
Etablissement(s) : | Rennes 1 |
Résumé
Cette these est consacree a l'etude des proteines membranaires acylees de mycoplasma gallisepticum, agent d'infections respiratoires chroniques chez les oiseaux d'elevage. Chez ce mycoplasme, 35 proteines acylees ont ete mises en evidence. Les acides gras incorpores (satures et insatures) ont ete identifies et quantifies. Le palmitate (c16:0) constitue l'acide gras quantitativement le plus incorpore. L'existence de lipoproteines a ete mise en evidence. Une etude comparative de la dissolution de la membrane de ce mollicute par 11 tensioactifs a ete effectuee. A partir de fractions enrichies ainsi obtenues, la combinaison de deux techniques chromatographiques de separation en systeme micellaire a permis de purifier trois proteines, p52, p67 (acylproteine majoritaire) et p77. Les antigenes p52 et p67 ont ete caracterises d'un point de vue structural, fonctionnel et immunologique. Ces proteines amphiphiles sont integrees dans la membrane et exposees a la surface de la cellule. P67 possede une sequence signal de 25 residus et subit une maturation lipidique complexe analogue a celle des lipoproteines bacteriennes. Elle presente de plus une activite lectine caracteristique des adhesines mycoplasmiques. Les proteines p52 et p67 sont des antigenes specifiques de m. Gallisepticum et provoquent une reponse humorale importante chez le poulet. P67 presente de plus une variation de taille et de phase caracteristique de certaines lipoproteines mycoplasmiques. L'immunogenicite des proteines caracterisees et la possibilite d'incorporer p67 dans des complexes immunostimulants offrent de nouvelles perspectives en matiere de vaccination et de serodiagnostic