Recherche Avancée

Thèse soutenue

Étude biochimique et moléculaire des sérine acétyltransférases de la cellule végétale

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Auteur / Autrice : Marie-Line Ruffet
Direction : Roland Douce
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie
Date : Soutenance en 1995
Etablissement(s) : Université Joseph Fourier (Grenoble, Isère, France ; 1971-2015)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Laboratoire de physiologie cellulaire végétale (Lyon ; UMR41)
Jury : Président / Présidente : Régis Mache

Résumé

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Le but de ce travail a consiste a caracteriser sur les plans biochimique et moleculaire la serine acetyltransferase (sat). Cette enzyme est impliquee dans la synthese de la cysteine chez les plantes superieures. L'etude de la localisation intracellulaire de l'activite sat dans les tissus photosynthetiques a permis d'etablir que la cellule vegetale renferme au moins trois isoformes de sat distinctes localisees dans le chloroplaste, la mitochondrie et le cytosol. Cette compartimentation suggere que la synthese de la cysteine pourrait se derouler dans ces trois compartiments. L'isoforme chloroplastique a ensuite ete purifiee d'un facteur 400000 environ a partir de chloroplastes d'epinard, puis caracterisee. Les caracteristiques biochimiques de cette enzyme etant identiques a celles decrites pour la sat d'e. Coli, nous avons aborde l'etude moleculaire des isoformes de sat par des experiences de complementation fonctionnelle dans la bacterie. Trois adnc codant pour trois isoformes de sat d'a. Thaliana ont ainsi pu etre sequences. L'adnc codant pour une isoforme presumee cytosolique a ete introduit dans un vecteur permettant sa surproduction chez e. Coli. L'enzyme recombinante de plante presente les memes caracteristiques biochimiques que la sat d'epinard