Thèse soutenue

Inclusion d'une hydrogénase dans un polyviologène

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Auteur / Autrice : Vincent Grobon
Direction : Christian Bourdillon
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Génie enzymatique, bioconversion et microbiologie
Date : Soutenance en 1995
Etablissement(s) : Compiègne
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale 71, Sciences pour l'ingénieur (Compiègne)

Résumé

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L'utilisation de l'électrocatalyse enzymatique a permis l'étude du comportement cinétique d'un certain nombre d'enzyme dans différentes microstructures. L'enzyme peut être adsorbée sur une électrode, greffée au moyen d'un agent couplant ou incluse dans une matrice polymérique. Ce travail est une contribution à l'étude des couplages électrochimiques entre une enzyme, l'hydrogénase de Desulfovibrio desulfuricans Norway, et un polymère redox. Ce polymère est un polyviologène sillylé qui sert de cosubstrat à l'enzyme. Des électrodes d'or ont pu être recouvertes par le polymère redox. La polymérisation se fait par voie électrochimique dans une microcellule originale de volume très réduit. Les électrodes ont montré un recouvrement stable pendant près d'une semaine et ont été caractérisées par des méthodes électrochimiques comme la voltamétrie cyclique et la chronocoulométrie. Des mesures de la diffusion des porteurs de charges dans ces polymères ont pu être faites. L'inclusion de l'enzyme dans cette structure a permis l'obtention d'un couplage électronique entre l'enzyme et le polymère redox. Ce couplage se traduit par l'apparition d'un courant catalytique en présence de substrat. Il présente des densités de courant tres importantes mais dont la stabilité n'excède pas 12 heures. Une modélisation partielle de ce système a pu être réalisée. Elle a montré que les constantes cinétiques de l'enzyme incluse dans le polymère redox n'ont pas été modifiées. Elles restent du même ordre de grandeur que pour l'enzyme en solution.