Etude des contributions enthalpiques et entropiques à la variation d'énergie libre redox de protéines de transfert d'électrons : cytochromes et protéines fer-soufre

Study of the enthalpic and entropic contributions to the redox free energy of electron transfer proteins: cytochromes and iron-sulfur proteins

• Auteur / Autrice : Omar Mbarki
• Direction : Patrick Bertrand
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Spectrométries et physicochimie structurale
• Date : Soutenance en 1995
• Etablissement(s) : Aix-Marseille 1

Mots clés

Mots clés contrôlés

Électrons

Ferroprotéines

Cytochrome c

Cytochromes b

Entropie

Enthalpie

Transport des électrons, Théorie du

Cytochromes

Oxydoréduction

Métalloprotéines

Protéines de liaison

Résumé

Dans les systemes biologiques de transfert d'electrons, le potentiel redox d'un type donne de centre varie beaucoup d'une proteine a l'autre. Pour comprendre l'origine de ces variations, nous avons mesure la composante entropique intrinseque ds'#r#c et la composante enthalpique dh' de la variation d'energie libre redox pour une serie de cytochromes de type c et b, et pour des proteines fer-soufre, en utilisant un montage potentiometrique non isotherme. Dans le cas des cytochromes c et b monohemiques, la variation de potentiel de 400 mv qui est observee est due autant a des effets entropiques qu'a des effets enthalpiques. Des experiences a force ionique variable effectuees sur le cytochrome c#5#5#3 de d. Vulgaris hildenborough montrent que la valeur negative de ds'#r#c est due a des effets de solvatation. Ces effets sont attribues aux interactions entre les dipoles du solvant et les propionates de l'heme, une hypothese qui est confirmee par la correlation existant entre l'exposition des propionates au solvant et la valeur de ds'#r#c dans cette serie de cytochromes. Le degre d'exposition des propionates au solvant pourrait egalement moduler la composante enthalpique dh'. Dans le cas des cytochromes tetrahemiques c#3, on observe de grandes variations des parametres thermodynamiques d'un heme a l'autre. Ces variations sont dues aux facteurs mis en evidence chez les cytochromes monohemiques, mais aussi aux interactions redox entre les hemes d'une meme molecule. Les resultats obtenus pour les proteines fer-soufre mettent egalement en evidence l'existence de composantes entropiques importantes. Des experiences a force ionique variable effectuees sur la ferrodoxine 2fe-2s de la cyanobacterie spirulina maxima montrent un comportement complexe dont l'analyse necessite des etudes plus approfondies