Deux adénylate cyclases de la myxobactérie stigmatella aurantiaca

Two adenylate cyclases from the myxobacterium stigmatella aurantiaca

• Auteur / Autrice : Marie-Pierre Coudart
• Direction : Bernard Lubochinsky
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biomembranes
• Date : Soutenance en 1994
• Etablissement(s) : Poitiers

Mots clés

Mots clés contrôlés

Phosphorylation

Résumé

Nos travaux ont mis en evidence la presence de deux adenylate cyclases, cya1 et cya2, chez la myxobacterie stigmatella aurantiaca. Les deux enzymes sont differentes au niveau structural et au niveau de leur regulation. Cya1, constituee d'un domaine hydrophobe comprenant six helices transmembranaires et d'un domaine catalytique cytoplasmique, s'apparente aux adenylate cyclases de mammiferes. Une sequence de dix-sept acides amines caracteristique des recepteurs lies aux proteines g et des recepteurs a l'ampc de l'amibe dictyostelium discoideum a ete trouvee dans le domaine membranaire. Nous proposons que cya1 pourrait avoir une fonction secondaire de transport d'ampc, regulant ainsi sa propre activite. Cya2, quant a elle, semble juste liee a la membrane. Son domaine catalytique, comme celui de cya1, l'apparente aux adenylate cyclases de classe iii. La zone en amont de la partie catalytique est similaire aux regulateurs de reponse des systemes de transduction de signal a deux composants bacteriens (chey, phob). Cya2 serait regulee par l'etat de phosphorylation de ce domaine recepteur. Stigmatella aurantiaca, un procaryote tres evolue presentant des caracteristiques communes avec un eucaryote inferieur comme dictyostelium discoideum, pourrait representer une charniere du point de vue moleculaire entre le monde procaryotique et le monde eucaryotique