Thèse soutenue

Degradation de reseaux polyesters par catalyse enzymatique

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Auteur / Autrice : NATHALIE VALIENTE
Direction : Maryvonne Brigodiot
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences appliquées
Date : Soutenance en 1994
Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

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Ce travail concerne la degradation de polyesters insatures par catalyse enzymatique. Le substrat choisi est le pfpd-1,2 et l'enzyme, la lipase issue du micro-organisme chromobacterium viscosum. Cette etude porte, tout d'abord, sur la mise en evidence du phenomene d'hydrolyse catalysee par cette lipase, par un suivi des fonctions acide liberees dans le milieu au cours du temps. Dans un second temps, l'influence de divers parametres sur l'activite enzymatique a ete examinee. En effet, l'enzyme est tres sensible aux variations du milieu reactionnel. Son comportement en fonction de la temperature se traduit par une courbe en cloche dont le maximum se trouve autour de 70c. Une variation de ph trop importante conduit a une desactivation de l'enzyme, il est donc necessaire de maintenir le ph a la valeur optimale d'activite de celle-ci. De plus, du fait de son vieillissement, comportement classique de ce type de catalyseur, son activite decroit au cours du temps, selon une courbe de type exponentielle. La modification de la force ionique du milieu, par addition d'acide fumarique, produit de reaction, provoque un ralentissement de l'activite enzymatique. L'enzyme est non seulement sensible aux variations du milieu mais aussi aux variations de composition ou de structure du polyester. En effet, l'introduction de motif monomere phtalique dans le poly(fumarate de propanediyle-1,2) qui n'est pas reconnu par l'enzyme, entraine une hydrolyse selective de ces copolyesters. De plus, la presence de charges dans le polyester ralentit le processus d'hydrolyse sans toutefois l'inhiber. Enfin, la reticulation du pfpd-1,2 entrave l'activite de l'enzyme puisque plus le polyester est reticule, plus la catalyse enzymatique est difficile