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Thèse soutenue

Étude de bactériocines produites par deux souches de Lactobacillus plantarum : caractérisation, purification, structure chimique et mode d'action

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Auteur / Autrice : Abdelmadjid Atrih
Direction : Gérard Lefebvre
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biotechnologies et industries alimentaires
Date : Soutenance en 1994
Etablissement(s) : Vandoeuvre-les-Nancy, INPL
Jury : Président / Présidente : Gérard Lefebvre
Rapporteurs / Rapporteuses : Michel Desmazeaud, Chantal Finance

Résumé

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106 isolats de Lactobacillus plantarum, provenant de différents produits alimentaires, ont été testés pour leur capacité à produire des bactériocines. La plantaricine C19 de Lactobacillus plantarum C19 isolé de concombres fermentés, possède un large spectre d'action (inhibition de certaines bactéries gram-positives pathogènes et d'altération). La plantaricine V36, produite par Lactobacillus plantarum V36 isolé de vin de palme camerounais, manifeste une action inhibitrice seulement contre des bactéries lactiques. La production de la plantaricine C19 est influencée par la température, le type de milieu de culture, la présence de chlorure de sodium et la nature de l'hydrate de carbone ajouté dans le milieu MRS. L’adsorption des deux plantaricines sur les cellules bactériennes à gram positif est non spécifique. Dans le cas de la plantaricine C19 cette adsorption est fonction du ph ; elle est réduite en présence de sels et après prétraitement des cellules de Listeria grayi CIP 6818 par la lipase et le lysozyme. L’addition d'acide lipoteichoïque dans le milieu réactionnel l'inhibe complètement. Les plantaricines C16 et V36 exercent un mode d'action apparemment bactériostatique en milieux de culture. Des variants résistants de Listeria grayi CIP 6818, présentent une résistance croisée à trois autres bactériocines anti-listeria, mais non à la nisine. Des variants de Lactobacillus plantarum C19, obtenus par curage à la novobiocine, perdent leur capacité à produire la bactériocine et deviennent sensibles à celle-ci. La plantaricine C19 a été purifiée par deux méthodes. L’analyse par spectrométrie de masse (3,851 kDa) et la composition en acides aminés révèlent la présence de 37 à 38 acides aminès. Le séquençage du cote N-terminal a permis l'identification d'une chaine de 28 acides aminés, montrant l'originalité de cette bactériocine