Influence de la modification du microenvironnement réactionnel sur la catalyse enzymatique : modulation par des cosolvants hydrosolubles du comportement de la lipoxygénase-1 du soja
Auteur / Autrice : | Christine Lambert |
Direction : | Véronique Larreta-Garde |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Génie enzymatique, bioconversion et microbiologie |
Date : | Soutenance en 1994 |
Etablissement(s) : | Compiègne |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale 71, Sciences pour l'ingénieur (Compiègne) |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Le comportement catalytique de la lipoxygénase-1 de soja a été étudié dans des milieux aqueux contenant des cosolvants hydrosolubles de type polyol et sucre. Cette enzyme catalyse en présence de dioxygène l'oxydation des acides gras naturels dont les plus abondants sont les acides linoléique et linoléique (dans le règne végétal) et l'acide arachidonique (dans le règne animal). L'étude présentée dans ce travail a été réalisée avec ces trois substrats. Dans ces milieux non-conventionnels, le microenvironnement des enzymes est perturbé et en particulier l'aW, la viscosité, la tension de surface et la concentration en co-substrat oxygène sont modifiés. Nous avons mis en évidence une modulation de l'activité catalytique et de la spécificité de la réaction de dioxygénation catalysée par la lipoxygénase-1 de soja dans de tels milieux. Un impact au niveau des réactions secondaires (évolution des composés carbonyles et de quelques composés aldéhydiques) a également été décrit. Des hypothèses ont été proposées pour expliquer les phénomènes mis en évidence.