Mise en place du système de synthèse protéique au cours de l'oogenèse chez Xenopus Laevis : mrnp3 et mrnp4, deux protéines constitutives majeures des mrnp

Establishment of the system of protein synthesis during xenopus laevis oogenesis: mrnp3 and mrnp4, two majors componants of the mrnp particles

• Auteur / Autrice : Stéphane Deschamps
• Direction : Marc Le Maire
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie
• Date : Soutenance en 1993
• Etablissement(s) : Paris 11

Mots clés

Mots clés contrôlés

Phosphorylation

Nucléoprotéines

Ovules

Dactylèthre du Cap

Ovogenèse

Résumé

Pendant l'oogenèse, l'oocyte accumule d'importantes quantités de RNA qui permettent de compenser l'absence d'activité transcriptionnelle jusqu'à la transition blastuleènne. Les RNA sont associés à des protéines et forment des particules ribonucléoprotéiques. On a décrit trois types de particules de stockage dans les oocytes: les particules 4s, les particules 42s et les mrnp. La structure et la fonction des mrnp sont mal connues. Parmi les protéines intégrées dans les mrnp, mrnp3 et mrnp4 sont particulièrement abondantes dans les oocytes en previtellogenèse et font l'objet de ce mémoire. Nous avons montré que mrnp3 et mrnp4 sont thermostables et cette propriété nous a permis de les purifier. Le séquençage partiel de ces protéines a montré qu'elles sont homologues entre elles et constituent une nouvelle famille de protéines capables d'interagir avec les RNA. Nous avons aussi cloné et séquence deux cdna. Ils spécifient deux protéines, homologues à mrnp3 et mrnp4 et identiques aux facteurs de transcription frg y1 et yb3. Nous avons montré que mrnp4 est identique à frg y2, un autre facteur de transcription. Cette observation nous a permis de définir une nouvelle protéine qui possède une double affinité pour le RNA et le DNA Les proteines mrnp3 et mrnp4 sont phosphorylables par une kinase associée aux mrnp. En étudiant les différents profils de digestion de mrnp3 et mrnp4 marquées au 32 p, nous avons pu montrer qu'un résidu serine (serine 143), situé dans la région médiane de mrnp3 et de mrnp4 constitue le site majeur de phosphorylation par la caséine kinase-ii