Etude structurale d'une proteine membranaire presynaptique impliquee dans le mecanisme de liberation de l'acetylcholine a la jonction nerf-electroplaque de torpedo marmorata

Structural study of a presynaptic membrane protein involved in the acetylcholine release mechanism at the nerve-electroplaque junction from torpedo marmorata

• Auteur / Autrice : GUY BROCHIER
• Direction : Maurice Israël
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1993
• Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

Le mediatophore est une proteine membranaire presynaptique purifiee a partir des terminaisons nerveuses de l'organe electrique de torpille d'apres sa capacite a transloquer l'acetylcholine sous la dependance du calcium. Dans ce travail, sa reconstitution fonctionnelle dans des proteoliposomes montre que cette activite mediatophore est etroitement liee a l'apparition de particules intramembranaires, un phenomene morphologique constamment observe au moment de la liberation du neuromediateur a partir des synaptosomes ou des terminaisons nerveuses stimulees in situ. Un antiserum capable d'immunoprecipiter l'activite mediatophore a ete utilise pour etudier la distribution subcellulaire de cette proteine. La membrane presynaptique presente un marquage immunologique intense et discontinu, notamment a la zone active ou se produirait la liberation de l'acetylcholine. Cette localisation strategique est en bon accord avec la fonction du mediatophore. Cette proteine est un edifice oligomerique fait de sous-unites proteolipidiques de 15 kda. Une autre etude immunologique suggere que ce proteolipide est un constituant commun au mediatophore et a l'atpase a protons de type vacuolaire. La nature multifonctionnelle de ce proteolipide de 15 kda impliquerait cette proteine dans divers aspects de la communication cellulaire