L'alpha-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses

Chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in reverse micelles

• Auteur / Autrice : FRANCK PITRE
• Direction : Marie Paule Pileni
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biophysique moléculaire
• Date : Soutenance en 1993
• Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

Nous avons montre que la chymotrypsine, enzyme non membranaire, se localise au cur de la micelle inverse et qu'elle ne modifie pas le potentiel d'interaction intermicellaire. Afin de transformer la chymotrypsine en une enzyme membranaire, nous avons fixe chimiquement des molecules hydrophobes sur sa surface. La chymotrypsine ainsi modifiee est en contact avec la surface de la micelle inverse hote. Mais contrairement aux proteines peripheriques membranaires qui interagissent electrostatiquement avec les molecules tensioactives, le potentiel d'interaction intermicellaire n'est pas modifie.